Proteomica strutturale

A.A. 2015/2016
Insegnamento per
6
Crediti massimi
48
Ore totali
Lingua
Italiano
Obiettivi formativi
Scopo del corso è di fornire allo studente una approfondita panoramica sulle più importanti e recenti metodologie applicate alla proteomica strutturale, focalizzandosi in particolare sugli obiettivi scientifici che tali tecniche possono aiutare a raggiungere. Tali competenze, di carattere sia teorico che pratico, permetteranno allo studente di sviluppare una migliore capacità di analisi della correlazione struttura-funzione delle proteine ed una migliore comprensione delle strategie sperimentali applicate a tale studio.

Struttura insegnamento e programma

Edizione attiva
Responsabile
Lezioni: 48 ore
Docente: Nardini Marco
Programma
Il corso si occupa della determinazione ed analisi delle strutture tridimensionali delle proteine tramite tecniche bioinformatiche e tecniche di diffrazione di raggi X su campioni cristallini (biocristallografia) ed in soluzione (SAXS). Nella parte di biocristallografia vengono illustrati in dettaglio i metodi di crescita di cristalli di proteine, solubili e di membrana, ed i principi base della diffrazione dei raggi X (sorgenti di raggi X, esperimenti di diffrazione usando luce di sincrotrone, fattori di scattering atomico, fattori di struttura, concetti di "fasatura cristallografica", metodi per determinare la fase cristallografica mediante atomi pesanti e sostituzioni molecolari, raffinamento cristallografico). Vengono inoltre analizzate le tecniche di validazione dei modelli proteici e le caratteristiche principali della Protein Data Bank (banca dati delle strutture proteiche). Successivamente verranno presentati esempi di progetti di proteomica strutturale intesi come applicazioni "high-throughput" delle metodologie biocristallografiche e bioinformatiche apprese durante il corso. Nell'ambito degli esempi di proteomica strutturale verranno anche illustrate le basi teoriche e le applicazioni relative a tecniche di dynamic light scattering e di dinamica molecolare su modelli proteici.
L'ultima parte del corso ha una connotazione più applicativa. Gli studenti dovranno determinare la struttura tridimensionale di una proteina mediante la tecnica delle sostituzioni molecolari. Durante l'esperienza saranno approfonditi l'utilizzo di tecniche e software per l'allineamento di sequenze, la predizione di strutture secondarie, il molecular modelling, l'analisi dei dati cristallografici e la validazione dei modelli molecolari.
Informazioni sul programma
I materiali videoproiettati durante le lezioni, oltre ad altri sussidi, sono disponibili presso il sito ARIEL, portale della didattica online dell'Università degli Studi di Milano (http://ariel.ctu.unimi.it). Questi materiali didattici non sostituiscono il libro di testo. Il loro uso è inoltre riservato agli studenti iscritti al Corso di Laurea e pertanto la loro diffusione non è autorizzata.
Propedeuticità
Sono richieste buone conoscenze di biologia strutturale.
Prerequisiti e modalità di esame
Scritto con domande aperte.
Metodi didattici
Modalità di erogazione: tradizionale. Lezioni frontali supportate da materiale proiettato.
Modalità di frequenza: fortemente consigliata.
Materiale didattico e bibliografia
Principles of protein X-ray crystallography (2nd edition). J. Drenth (Springer)

Crystallization of nucleic acids and proteins: a practical approach. Edited by A. Ducruix and R. Giegé (Oxford University press)

Crystallography made crystal clear. A guide for users of macromolecular models. By Gale Rhodes (Elsevier)
Periodo
Secondo semestre
Periodo
Secondo semestre
Modalità di valutazione
Esame
Giudizio di valutazione
voto verbalizzato in trentesimi
Docente/i
Ricevimento:
Giovedi, ore 10:30-12:30
Dip. di Bioscienze, Torre C, 5 piano