Biochimica generale

A.A. 2018/2019
Insegnamento per
6
Crediti massimi
48
Ore totali
SSD
BIO/10
Lingua
Italiano
Obiettivi formativi
L'insegnamento, rivolto a studenti che abbiano acquisito nozioni di chimica (generale e organica) e biologia generale, intende fornire terminologia, strutture chimiche e principi basilari necessari allo studio della biochimica metabolica e funzionale.

Struttura insegnamento e programma

Linea AL
Edizione attiva
Responsabile
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 6
Lezioni: 48 ore
Programma
Cellule, biomolecole, acqua

Aminoacidi
- Struttura generale e classificazione
- Proprietà di ionizzazione
- Caratteri del legame peptidico

Proteine
- Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria, IVaria) e funzione
- Accenni sulla separazione mediante elettroforesi
- Proteine globulari
· Mioglobina
· Emoglobina:
legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'ossigeno (pH, pCO2, temperatura, 2,3-difosfoglicerato); azione tampone; trasporto della CO2; forme fisiologiche e patologiche (HbS, MetaHb, HbA1c); talassemie
· Albumina
· Globuline
- Proteine fibrose
· Collagene:
composizione in aminoacidi; struttura del tropocollagene; organizzazione in fibrille; legami crociati
· Elastina
· e Cheratine
- Proteine muscolari
· Miosina, actina, tropomiosina, troponine: struttura e organizzazione nel sarcomero muscolare
- Glicoproteine (O-linked ed N-linked)
- Glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani: struttura e funzione

Carboidrati
- Monosaccaridi aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, aminozuccheri, acidi uronici, acidi sialici
- Disaccaridi (maltosio, isomaltosio,lattosio, saccarosio): legame glicosidico
- Polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa)

Lipidi
- Acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione e numerazione carbossilica ( )
- Struttura di trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo
- Proprietà degli aggregati lipidici: micelle, liposomi

Principi di termodinamica nei sistemi biologici
- Entropia, Entalpia, Energia libera di Gibbs (G)
- Variazione di Energia libera ( G) e costante di equilibrio; reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Composti fosforilati e tioesteri ad alto contenuto energetico
- Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP
- Reazioni accoppiate

Enzimi
- Enzimi costitutivi e induttivi
- Cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci
- Meccanismi di inibizione dell'attività enzimatica (inibitori competitivi, non competitivi, incompetitivi); inibizione da prodotto, inibizione a feed-back; inibitori irreversibili
- Regolazione dell'attività enzimatica: influenza del pH e della temperatura; modificazione covalente (legame di gruppi fosforici); associazione-dissociazione
- Enzimi allosterici
- Zimogeni
- Isoenzimi
- Cofattori e coenzimi: struttura della vitamina PP e della vitamina B2 e dei coenzimi derivati NAD(P)+, FMN, FAD
- Classificazione degli enzimi: per ognuna delle sei classi il tipo di reazione catalizzata con un esempio

Membrane
- Modello a mosaico fluido e proprietà
- Trasporto di membrana (diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, Na+/K+-ATPasi, Ca++-ATPasi)

Bioenergetica mitocondriale
- Mitocondri
- Catena respiratoria (componenti e loro sequenza, controllo, inibitori e disaccoppianti)
- Fosforilazione ossidativa
- Carriers mitocondriali

Radicali liberi dell'ossigeno e difese antiossidanti
- Anione superossido, radicale idrossilico, radicale perossilico: origine delle specie radicaliche e meccanismi di danno alle strutture cellulari
- Enzimi antiossidanti
- Glutatione
- Vitamina C, vitamina E ed antiossidanti naturali

Acidi nucleici
- Struttura del DNA ed RNA (m-, r-, t-RNA)
- Duplicazione del DNA, mutazioni, processi di riparazione del DNA
- Trascrizione e sua regolazione nei procarioti e negli eucarioti; regolazione dell'operone lac in E.coli; fattori di trascrizione e sequenze enhancer/silencer negli eucarioti; modificazione dei trascritti primari (coda di poliA, cappuccio di 7-metilguanosina e splicing)

Sintesi e degradazione delle proteine
- Attivazione degli aminoacidi e legame con il tRNA
- Meccanismo della traduzione ed inibitori
- Modificazioni post-traduzionali e smistamento delle proteine
- Degradazione lisosomiale e ubiquitina dipendente

Digestione ed assorbimento dei nutrienti:
- carboidrati
- lipidi
- proteine
Prerequisiti e modalità di esame
L'esame consiste in una prova orale, che prevede una domanda su ciascuno dei seguenti tre argomenti:
- struttura, metabolismo e funzioni degli acidi nucleici
- struttura chimica delle biomolecole
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi
più due ulteriori domande su due altri argomenti inclusi nel programma.
L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.
Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
Materiale didattico e bibliografia
- N.Siliprandi-G.Tettamanti - Biochimica Applicata Medica - Piccin 4°ed. 2011
- D.L.Nelson-M.M.Cox - I Principi di Biochimica di Lehninger - Zanichelli 5°ed. 2010
- T.M.Devlin - Biochimica con aspetti clinici - EdiSES 5°ed. 2012
Periodo
Secondo semestre
Linea MZ
Edizione attiva
Responsabile
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 6
Lezioni: 48 ore
Docente: Colombo Irma
Programma
Elementi, biomolecole (gruppi funzionali e isomeria) e legami chimici alla base dell'organizzazione cellulare
e dei fenomeni biologici

Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano

Aminoacidi
- Struttura e classificazione
- Caratteristiche chimiche, proprietà di ionizzazione e funzioni
- Legame peptidico

Proteine
- Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria, IVaria), proprietà e funzioni
- Proteine semplici e complesse
- Proteine fibrose
· alfa- e beta-cheratine - struttura e funzioni
· Collagene - struttura, funzioni e biosintesi
· Elastina - struttura e funzioni
- Proteine globulari - struttura e funzioni
· Albumina - struttura e funzioni
· Immunoglobuline - struttura e funzioni
· Mioglobina - struttura e funzioni
· Emoglobina - struttura e funzioni [legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'ossigeno (temperatura, pH, pCO2, 2,3-difosfoglicerato); trasporto della CO2; azione tampone; forme fisiologiche e patologiche (HbS, metaHb, HbA1c; talassemie]

Carboidrati
- Monosaccaridi: aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, zuccheri sostituiti e derivati saccaridici (aminozuccheri, acidi uronici, polialcoli, desossizuccheri, acidi sialici) - struttura e funzioni
- Legame glicosidico
- Disaccaridi: maltosio, isomaltosio, lattosio, saccarosio, cellobiosio - struttura e funzioni
- Oligosaccaridi: glicoproteine (O-linked ed N-linked) e glicosfingolipidi - struttura e funzioni
- Omopolisaccaridi: glicogeno, amido, cellulosa - struttura e funzioni
- Eteropolisaccaridi: glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani - struttura e funzione

Lipidi
- Acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione (o n) e numerazione carbossilica (Δ) - struttura e funzioni
- Trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo - struttura e funzioni
- Aggregati lipidici: micelle, liposomi e lipoproteine plasmatiche - struttura e proprietà

Membrane biologiche
- Composizione, struttura e proprietà (asimmetria, fluidità e dinamicità)
- Proteine di membrana: struttura e funzioni
- Meccanismi di trasporto di membrana: diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, ionofori

Enzimi
- Proprietà e caratteristiche strutturali
- Principi base dell'interazione enzima-ligando (substrato o modulatore)
- Isoenzimi
- Enzimi costitutivi e inducibili
- Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci
- Regolazione dell'attività enzimatica:
· influenza del pH e della temperatura; meccanismi di inibizione (inibitori reversibili - competitivi, non competitivi, incompetitivi - e irreversibili; inibizione da prodotto, inibizione a feed-back); modificazioni covalenti (legame di gruppi fosforici, etc.; zimogeni); associazione-dissociazione
· enzimi allosterici
- Nomenclatura e classificazione degli enzimi: per ognuna delle sei classi il tipo di reazione catalizzata con esempi
- Cofattori e coenzimi: struttura e funzioni della vitamina B3 (niacina) e della vitamina B2 (riboflavina) e dei coenzimi derivati [NAD(P), FMN, FAD]

Principi di bioenergetica, sintesi di ATP e sue funzioni
- Variazione di energia libera (DG), costante di equilibrio, reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP
- Funzioni dell'ATP: reazioni accoppiate e trasferimento di gruppi
- Composti fosforilati ad alto contenuto energetico
- Fosforilazione ossidativa
· Catena respiratoria (componenti e loro sequenza, controllo, inibitori e disaccoppianti)
· ATP sintasi

Trasferimento dell'informazione genetica
- Nucleotidi e acidi nucleici
· Struttura e proprietà chimiche delle basi azotate, dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche
· Struttura e funzioni di DNA ed RNA
· Contenuto e organizzazione genica in procarioti (E. coli) ed eucarioti (uomo), e concetto di gene
- Trascrizione in procarioti ed eucarioti
· Struttura e proprietà delle RNA polimerasi
· Meccanismo molecolare del processo
- Processamento e maturazione dei pre-mRNA negli eucarioti
· Meccanismo e funzioni del capping in 5'
· Meccanismo e funzioni della poliadenilazione in 3
· Meccanismo e funzioni dello splicing, costitutivo e alternativo
- Traduzione in procarioti ed eucarioti
· Struttura e funzioni dei ribosomi
· Struttura e funzioni dei tRNA e meccanismo di aminoacilazione
· Codice genetico
· Meccanismo di sintesi proteica
· Modificazioni post-traduzionali
- Regolazione dell'espressione genica nei procarioti a livello della trascrizione e della traduzione
· Degradazione dell'RNA
· Regolazione dell'attività trascrizionale per induzione e repressione (operoni del lattosio e del triptofano)
- Regolazione dell'espressione genica negli eucarioti a livello della trascrizione e della traduzione
· Degradazione dell'mRNA e controllo della stabilità
· Regolazione dell'attività trascrizionale (modificazioni della struttura cromatinica, enhancer, silencer, isolatori, attivatori e repressori)
· Regolazione della traduzione e degradazione delle proteine (lisosomiale e ubiquitina-dipendente)
· RNA regolatori: gli sRNA nei procarioti e i microRNA negli eucarioti
- Danni al DNA, conseguenze sulla funzionalità del genoma e meccanismi di riparazione
Prerequisiti e modalità di esame
L'esame consiste in una prova orale che prevede una domanda su ciascuno dei seguenti tre argomenti:
- struttura, metabolismo e funzioni degli acidi nucleici
- struttura chimica delle biomolecole
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi
più due ulteriori domande su due altri argomenti inclusi nel programma.

L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.

Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
Materiale didattico e bibliografia
- D.L. Nelson, M.M. Cox, "I Principi di Biochimica di Lehninger", Zanichelli, 6°ed., 2014
- N. Siliprandi, G. Tettamanti, "Biochimica Applicata Medica", Piccin, 5°ed., 2018
- T.M.Devlin, "Biochimica con aspetti clinico-farmaceutici", EdiSES, 5° ed., 2013

Materiale iconografico delle lezioni su sito Ariel
Periodo
Secondo semestre
Periodo
Secondo semestre
Modalità di valutazione
Esame
Giudizio di valutazione
voto verbalizzato in trentesimi
Docente/i
Ricevimento:
Sempre, previo appuntamento telefonico.
DiSFeB, sez. Biochimica, Biofisica, Fisiologia e Immunopatologia, via Trentacoste 2
Ricevimento:
Su appuntamento
Via D. Trentacoste 2 4° Piano