Biochimica applicata
A.A. 2024/2025
Obiettivi formativi
L'insegnamento si propone di fornire agli studenti le basi teoriche (56 ore di lezione frontale) e pratiche (16 ore di laboratorio) delle tecniche più avanzate utilizzate nella ricerca biomedica e le loro principali applicazioni.
Scopo dell'insegnamento è di fornire agli studenti le nozioni di base per un approccio analitico ai diversi problemi che si incontrano nei laboratori di ricerca sia di base che applicata.
L' obiettivo formativo dell'insegnamento è quello di presentare e discutere criticamente le metodiche biochimiche per mettere in evidenza potenzialità, limiti e complementarietà. I contenuti del corso sono costantemente aggiornati per formare figure professionali che possano inserirsi in un laboratorio biomedico con una preparazione teorica idonea all'impiego pratico delle metodologie più moderne.
Scopo dell'insegnamento è di fornire agli studenti le nozioni di base per un approccio analitico ai diversi problemi che si incontrano nei laboratori di ricerca sia di base che applicata.
L' obiettivo formativo dell'insegnamento è quello di presentare e discutere criticamente le metodiche biochimiche per mettere in evidenza potenzialità, limiti e complementarietà. I contenuti del corso sono costantemente aggiornati per formare figure professionali che possano inserirsi in un laboratorio biomedico con una preparazione teorica idonea all'impiego pratico delle metodologie più moderne.
Risultati apprendimento attesi
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso. L'esaminazione degli studenti da parte del docente sarà principalmente volta alla valutazione della conoscenza e comprensione teorico-pratica delle tecniche biochimiche e alla valutazione delle competenze acquisite dallo studente al completamento dell'insegnamento stesso. In particolare, sarà valutata la capacità di risolvere problematiche tipiche dei laboratori biochimici con esercizi di casi presenti in letteratura.
Periodo: Primo semestre
Modalità di valutazione: Esame
Giudizio di valutazione: voto verbalizzato in trentesimi
Corso singolo
Questo insegnamento non può essere seguito come corso singolo. Puoi trovare gli insegnamenti disponibili consultando il catalogo corsi singoli.
Programma e organizzazione didattica
Linea AK
Responsabile
Periodo
Primo semestre
Programma
- Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici
- Tecniche cromatografiche per la purificazione, separazione, identificazione e analisi quantitativa di molecole a basso (metaboliti, farmaci, ormoni, etc.) ed elevato (acidi nucleici e proteine) PM: Principi generali. Cromatografia di affinità. HPLC e GC (fasi stazionarie, rivelatori e principali applicazioni).
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale. Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Tecniche per lo studio delle proteine: metodi per il sequenziamento, la determinazione della struttura secondaria e terziaria, e delle modificazioni post-traduzionali e mutazioni.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni. Sequenziamento di nuova generazione (NGS).
- Metodi di marcatura di molecole biologiche: Richiami sui tipi di decadimento radioattivo. Energia e velocità del decadimento radioattivo. Rivelazione e misura della radioattività.Marcatura con sistemi non radioattivi.
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare
- Tecniche immunochimiche e immunometriche: richiami sulla struttura degli anticorpi e sulla reazione antigene-anticorpo. Dosaggi radioimmunologici e immunoenzimatici.
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
- Tecniche cromatografiche per la purificazione, separazione, identificazione e analisi quantitativa di molecole a basso (metaboliti, farmaci, ormoni, etc.) ed elevato (acidi nucleici e proteine) PM: Principi generali. Cromatografia di affinità. HPLC e GC (fasi stazionarie, rivelatori e principali applicazioni).
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale. Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Tecniche per lo studio delle proteine: metodi per il sequenziamento, la determinazione della struttura secondaria e terziaria, e delle modificazioni post-traduzionali e mutazioni.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni. Sequenziamento di nuova generazione (NGS).
- Metodi di marcatura di molecole biologiche: Richiami sui tipi di decadimento radioattivo. Energia e velocità del decadimento radioattivo. Rivelazione e misura della radioattività.Marcatura con sistemi non radioattivi.
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare
- Tecniche immunochimiche e immunometriche: richiami sulla struttura degli anticorpi e sulla reazione antigene-anticorpo. Dosaggi radioimmunologici e immunoenzimatici.
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
Prerequisiti
Per sostenere l'esame gli studenti devono aver superato gli esami di Biochimica e Chimica organica I.
Metodi didattici
Il corso prevede 56 ore di lezioni frontali e 16 di laboratorio pratico. La frequenza alle esercitazioni in laboratorio è obbligatoria ai fini dell'ammissione all'esame.
Durante il corso verranno dedicate alcune lezioni alla risoluzione di testi d'esame.
Durante il corso verranno dedicate alcune lezioni alla risoluzione di testi d'esame.
Materiale di riferimento
Il materiale iconografico mostrato durante le lezioni è scaricabile dal portale Ariel.
Nel portale Ariel sono disponibili un eserciziario che raccoglie i temi di esame più recenti e le risoluzioni di alcuni problemi.
Possono essere consultati i seguenti testi:
Metodologie di base per le scienze biomolecolari - Reed R, Holmes D, Weyers J, Jones A - Zanichelli ed., ultima edizione
Metodologie di base per la biochimica e la biotecnologia - Ninfa AJ, Ballou DP - Zanichelli ed., ultima edizione
I principi di biochimica di Lehninger - Nelson & Cox - Zanichelli ed., ultima edizione.
Nel portale Ariel sono disponibili un eserciziario che raccoglie i temi di esame più recenti e le risoluzioni di alcuni problemi.
Possono essere consultati i seguenti testi:
Metodologie di base per le scienze biomolecolari - Reed R, Holmes D, Weyers J, Jones A - Zanichelli ed., ultima edizione
Metodologie di base per la biochimica e la biotecnologia - Ninfa AJ, Ballou DP - Zanichelli ed., ultima edizione
I principi di biochimica di Lehninger - Nelson & Cox - Zanichelli ed., ultima edizione.
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso.
La prova scritta consiste in due esercizi pratici e dieci domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso. Ad ogni esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto.
La prova scritta consiste in due esercizi pratici e dieci domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso. Ad ogni esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 8
Esercitazioni: 16 ore
Lezioni: 56 ore
Lezioni: 56 ore
Docente:
Ghisletti Serena Maria Luisa
Linea LZ
Responsabile
Periodo
Primo semestre
Programma
- Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici
- Tecniche cromatografiche per la purificazione, separazione, identificazione e analisi quantitativa di molecole a basso (metaboliti, farmaci, ormoni, etc.) ed elevato (acidi nucleici e proteine) PM: Principi generali. Cromatografia di affinità. HPLC e GC (fasi stazionarie, rivelatori e principali applicazioni).
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale. Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Tecniche per lo studio delle proteine: metodi per il sequenziamento, la determinazione della struttura secondaria e terziaria, e delle modificazioni post-traduzionali e mutazioni.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni. Sequenziamento di nuova generazione (NGS).
- Metodi di marcatura di molecole biologiche: Richiami sui tipi di decadimento radioattivo. Energia e velocità del decadimento radioattivo. Rivelazione e misura della radioattività.Marcatura con sistemi non radioattivi.
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare
- Tecniche immunochimiche e immunometriche: richiami sulla struttura degli anticorpi e sulla reazione antigene-anticorpo. Dosaggi radioimmunologici e immunoenzimatici.
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
- Tecniche cromatografiche per la purificazione, separazione, identificazione e analisi quantitativa di molecole a basso (metaboliti, farmaci, ormoni, etc.) ed elevato (acidi nucleici e proteine) PM: Principi generali. Cromatografia di affinità. HPLC e GC (fasi stazionarie, rivelatori e principali applicazioni).
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Isoelettrofocalizzazione (IEF). Elettroforesi bidimensionale. Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Tecniche per lo studio delle proteine: metodi per il sequenziamento, la determinazione della struttura secondaria e terziaria, e delle modificazioni post-traduzionali e mutazioni.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni. Sequenziamento di nuova generazione (NGS).
- Metodi di marcatura di molecole biologiche: Richiami sui tipi di decadimento radioattivo. Energia e velocità del decadimento radioattivo. Rivelazione e misura della radioattività.Marcatura con sistemi non radioattivi.
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare
- Tecniche immunochimiche e immunometriche: richiami sulla struttura degli anticorpi e sulla reazione antigene-anticorpo. Dosaggi radioimmunologici e immunoenzimatici.
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
Prerequisiti
Per sostenere l'esame gli studenti devono aver superato gli esami di Biochimica e Chimica organica I.
Metodi didattici
Il corso prevede 56 ore di lezioni frontali e 16 di laboratorio pratico. La frequenza alle esercitazioni in laboratorio è obbligatoria ai fini dell'ammissione all'esame.
Durante il corso verranno dedicate alcune lezioni alla risoluzione di testi d'esame.
Durante il corso verranno dedicate alcune lezioni alla risoluzione di testi d'esame.
Materiale di riferimento
Il materiale iconografico mostrato durante le lezioni è scaricabile dal portale Ariel.
Nel portale Ariel sono disponibili un eserciziario che raccoglie i temi di esame più recenti e le risoluzioni di alcuni problemi.
Possono essere consultati i seguenti testi:
Metodologie di base per le scienze biomolecolari - Reed R, Holmes D, Weyers J, Jones A - Zanichelli ed., ultima edizione
Metodologie di base per la biochimica e la biotecnologia - Ninfa AJ, Ballou DP - Zanichelli ed., ultima edizione
I principi di biochimica di Lehninger - Nelson & Cox - Zanichelli ed., ultima edizione.
Nel portale Ariel sono disponibili un eserciziario che raccoglie i temi di esame più recenti e le risoluzioni di alcuni problemi.
Possono essere consultati i seguenti testi:
Metodologie di base per le scienze biomolecolari - Reed R, Holmes D, Weyers J, Jones A - Zanichelli ed., ultima edizione
Metodologie di base per la biochimica e la biotecnologia - Ninfa AJ, Ballou DP - Zanichelli ed., ultima edizione
I principi di biochimica di Lehninger - Nelson & Cox - Zanichelli ed., ultima edizione.
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso.
La prova scritta consiste in due esercizi pratici e dieci domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso. Ad ogni esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto.
La prova scritta consiste in due esercizi pratici e dieci domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso. Ad ogni esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 8
Esercitazioni: 16 ore
Lezioni: 56 ore
Lezioni: 56 ore
Docente:
Mitro Nico
Turni:
Turno
Docente:
Mitro NicoDocente/i
Ricevimento:
Riceve su appuntamento via email
Ricevimento:
Su appuntamento telefonico o e-mail
Via Balzaretti 9, 20113 Milano