Chimica biologica

-Bioelementi, biomolecole fondamentali e macromolecole. L'acqua come solvente biologico.
- Ruolo di interazioni non-covalenti e pH nella struttura e funzione delle macromolecole biologiche.
- Acidi nucleici: Struttura e proprieta' chimico-fisiche di nucleotidi, DNA e RNA. Cenni ai meccanismi di duplicazione, trascrizione e traduzione.
- Proteine: Struttura e proprieta' degli amminoacidi. Il legame peptidico. Polipeptidi.
- Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, supersecondaria, terziaria e quaternaria).
- Proprietà delle proteine in soluzione. Cenni sui metodi di studio biochimici e biofisici delle proteine.
- Acquisizione della struttura tridimensionale di proteine: il folding proteico.
- Cenni alla biochimica della replicazione e trascrizione del DNA e alla sintesi delle proteine.
- Proteine trasportatrici di ossigeno: relazioni struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina
- Cinetica chimica e cinetica enzimatica. Teoria dello stato di transizione.
- Enzimi: principi generali della catalisi enzimatica. Coenzimi e cofattori.
- Legge di Michaelis-Menten e suo significato. Derivazione dei parametri cinetici di enzimi.
- Inibizione e regolazione allosterica di enzimi e ruolo nella regolazione di vie metaboliche.
- Variazioni energetiche nei processi biologici: Energia libera, equilibri di reazione e relazione tra energia libera e potenziale di ossidoriduzione. Reazioni accoppiate. Flusso dell'energia e composti ad alta energia. Sistema dell'ATP.
- Metabolismo: Aspetti generali , metodi di studio, regolazione.
- Metabolismo del glucosio: Glicolisi e fermentazioni. Via dei pentoso fosfati. Gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi come esempio di un enzima soggetto a regolazione allosterica e a regolazione covalente.
- Decarbossilazione ossidativa del piruvato. La piruvato deidrogenasi come esempio di un complesso multienzimatico.
- Ciclo degli acidi tricarbossilici.
- Fosforilazione ossidativa (Catena di trasporto degli elettroni, Sintesi di ATP)
- Fotosintesi (cenni).
- Metabolismo dei trigliceridi e degli acidi grassi: beta-ossidazione degli acidi grassi e biosintesi.
- Metabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.

Esercitazioni:
Gli argomenti trattati saranno approfonditi mediante esercitazioni numeriche , l'uso di programmi di computer grafica per lo studio delle caratteristiche di proteine, animazioni, video e discussioni comuni.

-Bioelementi, biomolecole fondamentali e macromolecole. L'acqua come solvente biologico.
- Ruolo di interazioni non-covalenti e pH nella struttura e funzione delle macromolecole biologiche.
- Acidi nucleici: Struttura e proprieta' chimico-fisiche di nucleotidi, DNA e RNA. Cenni ai meccanismi di duplicazione, trascrizione e traduzione.
- Proteine: Struttura e proprieta' degli amminoacidi. Il legame peptidico. Polipeptidi.
- Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, supersecondaria, terziaria e quaternaria).
- Proprietà delle proteine in soluzione. Cenni sui metodi di studio biochimici e biofisici delle proteine.
- Acquisizione della struttura tridimensionale di proteine: il folding proteico.
- Cenni alla biochimica della replicazione e trascrizione del DNA e alla sintesi delle proteine.
- Proteine trasportatrici di ossigeno: relazioni struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina
- Cinetica chimica e cinetica enzimatica. Teoria dello stato di transizione.
- Enzimi: principi generali della catalisi enzimatica. Coenzimi e cofattori.
- Legge di Michaelis-Menten e suo significato. Derivazione dei parametri cinetici di enzimi.
- Inibizione e regolazione allosterica di enzimi e ruolo nella regolazione di vie metaboliche.
- Variazioni energetiche nei processi biologici: Energia libera, equilibri di reazione e relazione tra energia libera e potenziale di ossidoriduzione. Reazioni accoppiate. Flusso dell'energia e composti ad alta energia. Sistema dell'ATP.
- Metabolismo: Aspetti generali , metodi di studio, regolazione.
- Metabolismo del glucosio: Glicolisi e fermentazioni. Via dei pentoso fosfati. Gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi come esempio di un enzima soggetto a regolazione allosterica e a regolazione covalente.
- Decarbossilazione ossidativa del piruvato. La piruvato deidrogenasi come esempio di un complesso multienzimatico.
- Ciclo degli acidi tricarbossilici.
- Fosforilazione ossidativa (Catena di trasporto degli elettroni, Sintesi di ATP)
- Fotosintesi (cenni).
- Metabolismo dei trigliceridi e degli acidi grassi: beta-ossidazione degli acidi grassi e biosintesi.
- Metabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.

Esercitazioni:
Gli argomenti trattati saranno approfonditi mediante esercitazioni numeriche , l'uso di programmi di computer grafica per lo studio delle caratteristiche di proteine, animazioni e video e discussioni comuni.