Metodi biochimici e biologico molecolari applicati alle biotecnologie
A.A. 2018/2019
Obiettivi formativi
Non definiti
Risultati apprendimento attesi
Non definiti
Periodo: annuale
Modalità di valutazione: Esame
Giudizio di valutazione: voto verbalizzato in trentesimi
Corso singolo
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Programma e organizzazione didattica
Edizione unica
Responsabile
Periodo
annuale
Propedeuticità
Chimica biologica e Biologia Molecolare
Prerequisiti
Sono richieste buone conoscenze di biochimica e biologia molecolare. Modalità di esame: Scritto (domande aperte)
Metodi biochimici
Programma
- Tecniche di base di analisi e purificazione di proteine (Omogenizzazione, centrifugazione, cromatografie, elettroforesi)
- Metodi spettroscopici (spettroscopia di assorbimento, fluorescenza e dicroismo circolare), valutazione dell'attività biologica (dosaggi di attività biologica, dosaggi di attività enzimatica).
- Tecniche di Biologia Strutturale
- Tecniche di analisi dell'interazione proteina-proteina o proteina-ligando.
- Anticorpi: struttura e funzione. Anticorpi policlonali e monoclonali. ELISA, Western Blot e Phage display. Uso di anticorpi in diagnosi e terapia, anticorpi umanizzati. Vaccini ricombinanti.
- Tecniche di ingegnerizzazione di proteine: Mutagenesi sito diretta, Mutagenesi casuale (directed evolution, molecular breeding: error prone PCR, DNA shuffling, ITCHY). Metodi di screening di varianti proteiche ottenute mediante mutagenesi.
- Enzimi: Dosaggi enzimatici, uso di enzimi per il dosaggio di metaboliti.
- Classi di proteine di interesse industriale e in terapia: Proteine del sangue (fattori di coagulazione, lisi del coagulo), Proteasi, lipasi, amilasi, Enzimi termostabili, Enzimi immobilizzati, biosensori.
- Il corso prevede la discussione a lezione di numerosi esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
-Il corso prevede 16 ore di esercitazioni di laboratorio a posto singolo sulle tematiche affrontate durante il corso
- Metodi spettroscopici (spettroscopia di assorbimento, fluorescenza e dicroismo circolare), valutazione dell'attività biologica (dosaggi di attività biologica, dosaggi di attività enzimatica).
- Tecniche di Biologia Strutturale
- Tecniche di analisi dell'interazione proteina-proteina o proteina-ligando.
- Anticorpi: struttura e funzione. Anticorpi policlonali e monoclonali. ELISA, Western Blot e Phage display. Uso di anticorpi in diagnosi e terapia, anticorpi umanizzati. Vaccini ricombinanti.
- Tecniche di ingegnerizzazione di proteine: Mutagenesi sito diretta, Mutagenesi casuale (directed evolution, molecular breeding: error prone PCR, DNA shuffling, ITCHY). Metodi di screening di varianti proteiche ottenute mediante mutagenesi.
- Enzimi: Dosaggi enzimatici, uso di enzimi per il dosaggio di metaboliti.
- Classi di proteine di interesse industriale e in terapia: Proteine del sangue (fattori di coagulazione, lisi del coagulo), Proteasi, lipasi, amilasi, Enzimi termostabili, Enzimi immobilizzati, biosensori.
- Il corso prevede la discussione a lezione di numerosi esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
-Il corso prevede 16 ore di esercitazioni di laboratorio a posto singolo sulle tematiche affrontate durante il corso
Metodi didattici
Lezioni frontali ed esercitazioni di laboratorio a posto singolo
Materiale di riferimento
K.Wilson & J.M.Walker
Principles and techniques of Biochemistry and Molecular Biology
Cambridge University Press
M. Stoppini & V. Bellotti
Biochimica Applicata
EdiSES
Principles and techniques of Biochemistry and Molecular Biology
Cambridge University Press
M. Stoppini & V. Bellotti
Biochimica Applicata
EdiSES
Metodi biologico molecolari
Programma
- Tecniche di base (DNA/RNA elettroforesi e varianti, Southern/Northern blot, PCR, clonaggi )
- Costruzione di librerie genomiche e cDNA, vettori di clonaggio, applicazione
- Screening genetici, phage display, two hybrid e varianti
- Tecniche di sequenziamento del DNA
- Utilizzo di organismi modello
- Screening per letalità sintetica e applicazione come strategia terapeutica
- Generazione di mutanti
- Studio dell'espressione genica
- Interazioni proteine-acidi nucleici
- Il corso prevede la discussione a lezione di esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
-Il corso prevede 16 ore di esercitazioni di laboratorio a posto singolo sulle tematiche affrontate durante il corso
- Costruzione di librerie genomiche e cDNA, vettori di clonaggio, applicazione
- Screening genetici, phage display, two hybrid e varianti
- Tecniche di sequenziamento del DNA
- Utilizzo di organismi modello
- Screening per letalità sintetica e applicazione come strategia terapeutica
- Generazione di mutanti
- Studio dell'espressione genica
- Interazioni proteine-acidi nucleici
- Il corso prevede la discussione a lezione di esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
-Il corso prevede 16 ore di esercitazioni di laboratorio a posto singolo sulle tematiche affrontate durante il corso
Materiale di riferimento
Materiale di riferimento
Richard J Reece
Analisi dei geni e dei genomi
EdiSES
T.A. Brown
Genomi 3
EdiSES
Richard J Reece
Analisi dei geni e dei genomi
EdiSES
T.A. Brown
Genomi 3
EdiSES
Moduli o unità didattiche
Metodi biochimici
BIO/10 - BIOCHIMICA
BIO/11 - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIO/11 - BIOLOGIA MOLECOLARE
Esercitazioni di laboratorio a posto singolo: 16 ore
Lezioni: 40 ore
Lezioni: 40 ore
Docenti:
Ricagno Stefano, Swuec Paolo
Metodi biologico molecolari
BIO/10 - BIOCHIMICA
BIO/11 - BIOLOGIA MOLECOLARE
BIO/11 - BIOLOGIA MOLECOLARE
Esercitazioni di laboratorio a posto singolo: 16 ore
Lezioni: 40 ore
Lezioni: 40 ore
Docente:
Lazzaro Federico
Docente/i
Ricevimento:
Mercoledì 14:30-15:30 su appuntamento
Studio IV piano torre A
Ricevimento:
su appuntamento per email
dipartimento bioscienze via celoria 26, piano 5 torre b