Biochimica generale

Cellule, biomolecole, acqua

AMINOACIDI
- Struttura generale e classificazione
- Proprietà di ionizzazione
- Caratteristiche del legame peptidico

PROTEINE
- Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria, IVaria) e funzione
- Proteine globulari
· Mioglobina
· Emoglobina:
legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'ossigeno (pH, pCO2, temperatura, 2,3-difosfoglicerato); azione tampone; trasporto della CO2; forme fisiologiche e patologiche (HbS, MetaHb, HbA1c); talassemie
· Albumina
· Globuline
- Proteine fibrose
· Collagene:
composizione in aminoacidi; struttura del tropocollagene; organizzazione in fibrille; legami crociati
· Elastina
· alfa e beta Cheratine


CARBOIDRATI
- Monosaccaridi aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, aminozuccheri, acidi uronici, acidi sialici
- Disaccaridi (maltosio, isomaltosio,lattosio, saccarosio): legame glicosidico
- Polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa)
- Glicoproteine (O-linked ed N-linked)
- Glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani: struttura e funzione

LIPIDI
- Acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione alfa e n numerazione carbossilica (omega)
- Struttura e funzionale- Proprietà degli aggregati lipidici: micelle, liposomi

Membrane;
- Modello a mosaico fluido e proprietà, i microdomini di membrana.
- Trasporto di membrana (diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, Na+/K+-ATPasi, Ca++-ATPasi)

BASI AZOTATE:
Struttura e caratteristiche della basi puriniche e pirrimidiniche, nucleosidi e nucleotidi, struttura tridimensionale e organizzazione spaziale del DNA.

Principi di termodinamica nei sistemi biologici
- Entropia, Entalpia, Energia libera di Gibbs (G)
- Variazione di Energia libera ( del G) e costante di equilibrio; reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Composti fosforilati e tioesteri ad alto contenuto energetico
- Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP
- Reazioni accoppiate

Enzimi
- Enzimi costitutivi e induttivi
- Cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci
- Meccanismi di inibizione dell'attività enzimatica (inibitori competitivi, non competitivi, incompetitivi); inibizione da prodotto, inibizione a feed-back; inibitori irreversibili
- Regolazione dell'attività enzimatica: influenza del pH e della temperatura; modificazione covalente (legame di gruppi fosforici); associazione-dissociazione
- Enzimi allosterici
- Zimogeni
- Isoenzimi
- Cofattori e coenzimi: struttura della vitamina PP e della vitamina B2 e dei coenzimi derivati NAD(P)+, FMN, FAD
- Classificazione degli enzimi: per ognuna delle sei classi il tipo di reazione catalizzata con un esempio

Bioenergetica mitocondriale
- Mitocondri
- Catena respiratoria (componenti e loro sequenza, controllo, inibitori e disaccoppianti)
- Fosforilazione ossidativa
- Carriers mitocondriali

Acidi nucleici
- Struttura del DNA ed RNA (m-, r-, t-RNA)
- Modificazioni spontanee ed indotte dei nucleotidi, Danno al DNA, mutazioni, processi di riparazione del DNA
- Trascrizione nei procarioti e negli eucarioti;
Sintesi e degradazione delle proteine
- Attivazione degli aminoacidi e legame con il tRNA
- Meccanismo della traduzione ed inibitori
- Modificazioni post-traduzionali e smistamento delle proteine
- Degradazione lisosomiale e ubiquitina dipendente

Elementi, biomolecole (gruppi funzionali e isomeria) e legami chimici alla base dell'organizzazione cellulare e dei fenomeni biologici

Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano

Aminoacidi
Struttura, classificazione, caratteristiche chimiche e funzioni. Legame peptidico.

Proteine
Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria e IVaria), proprietà e funzioni. Proteine semplici e complesse. Struttura e funzioni di:
- proteine fibrose: alfa-cheratine, collagene, elastina; biosintesi del collagene fibrillare d tipo I;
- proteine globulari: pre-albumina, albumina, immunoglobuline;
- mioglobina ed emoglobina [legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno (temperatura, pH, pCO2, 2,3-difosfoglicerato); trasporto della CO2; azione tampone; forme fisiologiche e patologiche dell'emoglobina (HbS, metaHb, HbA1c; talassemie].

Carboidrati
Struttura e funzioni di:
- monosaccaridi: aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, zuccheri sostituiti e derivati saccaridici (aminozuccheri, acidi uronici, polialcoli, desossizuccheri, acidi sialici); legame glicosidico;
- disaccaridi: maltosio, isomaltosio, lattosio, saccarosio, cellobiosio;
- oligosaccaridi: glicoproteine (O-linked ed N-linked);
- omopolisaccaridi: glicogeno, amido, cellulosa;
- eteropolisaccaridi: glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani.

Lipidi
Struttura e funzioni di:
- acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione omega (o n) e numerazione carbossilica (Δ);
- trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo;
- aggregati lipidici: micelle, liposomi e lipoproteine plasmatiche.

Membrane biologiche
Composizione, struttura e proprietà (asimmetria, fluidità e dinamicità). Proteine di membrana: struttura e funzioni. Meccanismi di trasporto: diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, ionofori.

Enzimi
Proprietà e caratteristiche strutturali. Isoenzimi. Enzimi costitutivi e inducibili.
Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci.
Regolazione dell'attività enzimatica: influenza del pH e della temperatura; meccanismi di inibizione (inibitori reversibili (competitivi, non competitivi, incompetitivi) e irreversibili; inibizione da prodotto e inibizione a feed-back; modificazioni covalenti (legame di gruppi fosforici, etc.); scissione proteolitica; associazione-dissociazione.
Enzimi allosterici.
Nomenclatura e classificazione degli enzimi con esempi per ogni classe.
Cofattori e coenzimi: struttura e funzioni della vitamina B3 (niacina) e della vitamina B2 (riboflavina) e dei coenzimi derivati [NAD(P), FMN, FAD].

Principi di bioenergetica, sintesi di ATP e sue funzioni
Variazione di energia libera (DG), costante di equilibrio, reazioni esoergoniche ed endoergoniche.
Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP.
Funzioni dell'ATP: reazioni accoppiate e trasferimento di gruppi.
Composti fosforilati ad alto contenuto energetico.
Fosforilazione ossidativa: catena respiratoria e ATP sintasi; controllo, inibitori e disaccoppianti.

Biochimica delle macromolecole informazionali
- Nucleotidi e acidi nucleici: struttura e proprietà chimiche delle basi azotate, dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche; struttura e funzioni di DNA ed RNA; concetto di gene.
- Trascrizione: struttura e proprietà delle RNA polimerasi eucariotiche; meccanismo molecolare del processo; controllo dell'attività trascrizionale nelle cellule eucariote (modificazioni chimiche degli istoni, complessi di rimodellamento della cromatina, metilazione del DNA, enhancer, silencer, attivatori e repressori).
- Processamento e maturazione dei pre-mRNA nelle cellule eucariote: meccanismo e funzioni del capping in 5', della poliadenilazione in 3', dello splicing (costitutivo e alternativo) e dell'RNA editing.
- Traduzione: struttura e funzioni dei ribosomi e dei tRNA, reazione di aminoacilazione, codice genetico, meccanismo di sintesi proteica, ripiegamento e modificazioni post-traduzionali.
- Degradazione dell'mRNA e delle proteine (lisosomiale e ubiquitina-dipendente).
- RNA regolatori: i microRNA.