Chimica biologica

A.A. 2019/2020
9
Crediti massimi
80
Ore totali
SSD
BIO/10
Lingua
Italiano
Obiettivi formativi
L'insegnamento si propone di fornire gli elementi formativi relativi agli organismi viventi, con particolare attenzione alle conoscenze biochimiche fondamentali. Particolare rilevanza viene posta alla comprensione delle relazioni struttura-funzione delle (macro)molecole biologiche e delle loro interazioni, del meccanismo di azione di alcune proteine e in particolar modo degli enzimi, delle vie metaboliche principali, mettendo in luce la logica di organizzazione, la loro regolazione e le loro interconnessioni.
Risultati apprendimento attesi
Al termine dell'insegnamento lo studente acquisirà dimestichezza con la nomenclatura e le strutture delle principali molecole e macromolecole biologiche. Dovrà conoscere i meccanismi di azione di alcune proteine principali e possedere una conoscenza analitica delle basi della cinetica e dell'inibizione enzimatica. Inoltre, dovrà essere in grado di comprendere i flussi energetici e di materia attraverso i cicli metabolici e la loro regolazione ed avere una conoscenza approfondita dei principali cammini metabolici che controllano il flusso energetico nella cellula, della regolazione e dell'interconnessione tra i principali cammini metabolici studiati.
L'apprendimento di tali tematiche costituirà per lo studente un elemento fondamentale per affrontare con preparazione e consapevolezza il resto del corso di laurea. Un aspetto di notevole importanza applicativa è anche la capacità di identificare, nel panorama delle più moderne metodiche di indagine, quelle che sono più idonee a rispondere ai quesiti scientifici che si pongono all'attenzione del biologo.
Programma e organizzazione didattica

A - L

Responsabile
Periodo
Primo semestre
Programma
- Bioelementi, biomolecole fondamentali e macromolecole. L'acqua come solvente biologico.
- Ruolo di interazioni non-covalenti e pH nella struttura e funzione delle macromolecole biologiche.
- Acidi nucleici: Struttura e proprietà chimico-fisiche di nucleotidi, DNA e RNA. Cenni ai meccanismi di duplicazione, trascrizione e
traduzione.
- Proteine: Struttura e proprietà degli amminoacidi. Il legame peptidico. Polipeptidi.
- Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, supersecondaria, terziaria e quaternaria).
- Proprietà delle proteine in soluzione. Cenni sui metodi di studio biochimici e biofisici delle proteine.
- Acquisizione della struttura tridimensionale di proteine: il folding proteico.
- Cenni alla biochimica della replicazione e trascrizione del DNA e alla sintesi delle proteine.
- Proteine trasportatrici di ossigeno: relazioni struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina
- Cinetica chimica e cinetica enzimatica. Teoria dello stato di transizione.
- Enzimi: principi generali della catalisi enzimatica. Coenzimi e cofattori.
- Legge di Michaelis-Menten e suo significato. Derivazione dei parametri cinetici di enzimi.
- Inibizione e regolazione allosterica di enzimi e ruolo nella regolazione di vie metaboliche.
- Variazioni energetiche nei processi biologici: Energia libera, equilibri di reazione e relazione tra energia libera e potenziale di
ossidoriduzione. Reazioni accoppiate. Flusso dell'energia e composti ad alta energia. Sistema dell'ATP.
- Metabolismo: Aspetti generali , metodi di studio, regolazione.
- Metabolismo del glucosio: Glicolisi e fermentazioni. Via dei pentoso fosfati. Gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno. La
glicogeno fosforilasi come esempio di un enzima soggetto a regolazione allosterica e a regolazione covalente.
- Decarbossilazione ossidativa del piruvato. La piruvato deidrogenasi come esempio di un complesso multienzimatico.
- Ciclo degli acidi tricarbossilici.
- Fosforilazione ossidativa (Catena di trasporto degli elettroni, Sintesi di ATP)
- Fotosintesi (cenni).
- Metabolismo dei trigliceridi e degli acidi grassi: beta-ossidazione degli acidi grassi e biosintesi.
- Metabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.

Gli argomenti trattati saranno approfonditi mediante esercitazioni numeriche, l'uso di programmi di grafica molecolare per lo studio delle caratteristiche di proteine, animazioni, video e discussioni comuni.
Prerequisiti
Sono fortemente consigliate buone conoscenze in Chimica Generale e Inorganica; Chimica Organica; Chimica-Fisica; gli altri corsi del primo anno rappresentano un ulteriore vantaggio culturale per la comprensione del corso.
Metodi didattici
Modalità di erogazione del corso basata su lezioni frontali interattive, alla lavagna e supportate da materiale proiettato incluse animazioni e simulazioni molecolari ed esercitazioni numeriche.
Lo studente sarà invitato a frequentare con assiduità, partecipare attivamente alla discussione per migliorare le proprie capacità critiche, rielaborando i concetti acquisiti e comunicando i concetti in maniera appropriata.
Per facilitare lo studente durante le lezioni e lo studio, copie degli schemi proiettati a lezione verranno resi disponibili sulla piattaforma Ariel insieme a esercizi ed esempi di compiti di esame.
Materiale di riferimento
Testi consigliati
Un testo a scelta tra i principali, con riferimento all'ultima edizione in inglese o italiano, e più precisamente:

- Appling, Antony-Cahill & Mathews: Biochimica, Molecole e Metabolismo (Pearson 2017)
- Nelson D.L. & Cox M.M. - Lehninger's Principles of Biochemistry, Worth Publishers / Zanichelli (2018)
- Voet D. & Voet, J.G. - Principles of Biochemistry, Wiley & Sons. / Zanichelli (2017)
- Mathews CK, Van Holde KE, Appling DR, Anthony-Cahill DR - Biochemistry- 4th Edition (2013) Pearson

I materiali videoproiettati durante le lezioni, oltre ad altri sussidi, sono disponibili presso il sito ARIEL, portale della didattica online dell'Università degli Studi di Milano (http://ariel.ctu.unimi.it). Questi materiali didattici non sostituiscono il libro di testo. Il loro uso è inoltre riservato agli studenti iscritti al Corso di Laurea e pertanto la loro diffusione non è autorizzata.
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
Lo studente deve giungere a possedere concetti base relativi alla costituzione e struttura delle molecolare e macromolecole biologiche, al loro funzionamento nell'ambito di una serie selezionata di metabolismi cellulari. Inoltre dovrà avere capacità di comprensione per quanto riguarda l'energetica dei processi biochimici, della termodinamica e della cinetica delle reazioni ad essi associate.
La verifica della preparazione degli studenti consiste in una prova scritta strutturata con circa 12 domande a risposta aperta riferentisi all'intero programma svolto, per la verifica della comprensione e padronanza degli argomenti del corso.
Gli studenti potranno (su libera scelta, e consigliato per chi segue con regolarità le lezioni) sostenere due prove in itinere (a metà e a fine corso) che avranno una struttura identica a quanto indicato per l'esame complessivo, e avranno pari peso (50%) ai fini della votazione finale.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 9
Esercitazioni: 16 ore
Lezioni: 64 ore

M - Z

Periodo
Primo semestre
Programma
Bioelementi, biomolecole fondamentali e macromolecole. L'acqua come solvente biologico.
- Ruolo di interazioni non-covalenti e pH nella struttura e funzione delle macromolecole biologiche.
- Acidi nucleici: Struttura e proprietà chimico-fisiche di nucleotidi, DNA e RNA. Cenni ai meccanismi di duplicazione, trascrizione e traduzione.
- Proteine: Struttura e proprietà degli amminoacidi. Il legame peptidico. Polipeptidi.
- Livelli di organizzazione strutturale delle proteine (struttura primaria, secondaria, supersecondaria, terziaria e quaternaria).
- Proprietà delle proteine in soluzione. Cenni sui metodi di studio biochimici e biofisici delle proteine.
- Acquisizione della struttura tridimensionale di proteine: il folding proteico.
- Cenni alla biochimica della replicazione e trascrizione del DNA e alla sintesi delle proteine.
- Proteine trasportatrici di ossigeno: relazioni struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina
- Cinetica chimica e cinetica enzimatica. Teoria dello stato di transizione.
- Enzimi: principi generali della catalisi enzimatica. Coenzimi e cofattori.
- Legge di Michaelis-Menten e suo significato. Derivazione dei parametri cinetici di enzimi.
- Inibizione e regolazione allosterica di enzimi e ruolo nella regolazione di vie metaboliche.
- Variazioni energetiche nei processi biologici: Energia libera, equilibri di reazione e relazione tra energia libera e potenziale di ossidoriduzione. Reazioni accoppiate. Flusso dell'energia e composti ad alta energia. Sistema dell'ATP.
- Metabolismo: Aspetti generali , metodi di studio, regolazione.
- Metabolismo del glucosio: Glicolisi e fermentazioni. Via dei pentoso fosfati. Gluconeogenesi. Metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi come esempio di un enzima soggetto a regolazione allosterica e a regolazione covalente.
- Decarbossilazione ossidativa del piruvato. La piruvato deidrogenasi come esempio di un complesso multienzimatico.
- Ciclo degli acidi tricarbossilici.
- Fosforilazione ossidativa (Catena di trasporto degli elettroni, Sintesi di ATP)
- Fotosintesi (cenni).
- Metabolismo dei trigliceridi e degli acidi grassi: beta-ossidazione degli acidi grassi e biosintesi.
- Metabolismo degli amminoacidi e ciclo dell'urea.

Gli argomenti trattati saranno approfonditi mediante esercitazioni numeriche , l'uso di programmi di grafica molecolare per lo studio delle caratteristiche di proteine, animazioni e video e discussioni comuni.
Prerequisiti
Sono fortemente consigliate buone conoscenze in Chimica generale e inorganica; Chimica organica; Chimica-fisica; gli altri corsi del primo anno rappresentano un ulteriore vantaggio culturale per la comprensione del corso.
Metodi didattici
L'insegnamento, tenuto in italiano, è basato su lezioni frontali interattive supportate da materiale proiettato, incluse animazioni e simulazioni molecolari, alternate a esercitazioni numeriche.
Lo studente è invitato a frequentare con assiduità, partecipare attivamente alla discussione per migliorare le proprie capacità critiche, rielaborando i concetti acquisiti e comunicando i concetti in maniera appropriata.
Per facilitare lo studente durante le lezioni e lo studio, copie degli schemi proiettati a lezione verranno resi disponibili sulla piattaforma Ariel insieme a esercizi, esempi di compiti di esame e altro materiale integrativo (http://mavanonicb.ariel.ctu.unimi.it).
Materiale di riferimento
Testi consigliati
Un testo a scelta tra i principali, con riferimento all'ultima edizione in inglese o italiano, e più precisamente:
- Nelson D.L. & Cox M.M. - Lehninger's Principles of Biochemistry, Worth Publishers /Zanichelli (2018)
- Voet D. & Voet, J.G. - Biochemistry, Wiley & Sons.
- Mathews CK, Van Holde KE, Appling DR, Anthony-Cahill DR - Biochemistry- 4th Edition (2013) Pearson
- Appling, Antony-Cahill & Mathews: Biochimica, Molecole e Metabolismo (Pearson 2017)

I materiali videoproiettati durante le lezioni, oltre ad altri sussidi, sono disponibili presso il sito ARIEL, portale della didattica online dell'Università degli Studi di Milano (http://ariel.ctu.unimi.it). Questi materiali didattici non sostituiscono il libro di testo. Il loro uso è inoltre riservato agli studenti iscritti al Corso di Laurea e pertanto la loro diffusione non è autorizzata.
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
L'esame sarà scritto con circa 12 domande a risposta aperta ed esercizi numerici riferiti all'intero programma dell'insegnamento per la verifica della comprensione e padronanza degli argomenti svolti.
Gli studenti potranno (su libera scelta, e consigliato per chi segue con regolarità le lezioni) sostenere due prove in itinere (a metà e a fine corso) che avranno una struttura identica a quanto indicato per l'esame complessivo, e avranno circa pari peso ai fini della votazione finale.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 9
Esercitazioni: 16 ore
Lezioni: 64 ore
Docente/i
Ricevimento:
Lunedi - Venerdi, previo appuntamento
Dipartimento di BioScienze - Via Celoria, 26 - Torre C, 5° piano
Ricevimento:
Lunedi' ore 13-14
Unita' di Biochimica delle proteine, Edifici Biologici, Via Celoria 26, 5C