Metodologie biochimiche
A.A. 2020/2021
Obiettivi formativi
Obiettivo formativo dell'insegnamento è quello di formare gli studenti nei principali metodi di indagine biochimica. Verranno forniti gli elementi formativi relativi ai principi chimici o fisici su cui si basano le tecniche e saranno spiegati i risultati sperimentali e la loro interpretazione. Un aspetto di notevole importanza applicativa è anche la capacità d'identificare, nel panorama delle più moderne metodiche di indagine, quelle che sono più idonee a rispondere ai quesiti scientifici specifici nel campo della Chimica Biologica.
Risultati apprendimento attesi
Al termine dell'insegnamento lo studente sarà in grado d'interpretare i risultati sperimentali ottenuti attraverso le tecniche biochimiche apprese. Sarà accresciuta la capacità di comunicazione dello studente attraverso l'illustrazione di numerosi esempi di applicazioni nel campo di ricerca accademica e industriale e in campo medico e di diagnostica. I risultati di apprendimento daranno allo studente la capacità di avere le competenze tecniche per il proseguimento degli studi in ambito biologico.
Periodo: Primo semestre (se vi sono più edizioni controllare anche il periodo dell'edizione, che può essere diverso)
Modalità di valutazione: Esame
Giudizio di valutazione: voto verbalizzato in trentesimi
Programma e organizzazione didattica
Edizione unica
Responsabile
Periodo
Primo semestre
Le lezioni frontali saranno sostituite da video di presentazioni commentate dal docente in modo asincrono. Ogni quattro lezioni ci sarà una lezioni sincrona (piattaforma Zoom o Teams) in cui il docente discuterà con gli studenti eventuali dubbi e approfondimenti.
L'esame scritto sarà sostituito da un orale da remoto alla presenza di entrambi i docenti del corso.
L'esame scritto sarà sostituito da un orale da remoto alla presenza di entrambi i docenti del corso.
Programma
- Tecniche di base di analisi e purificazione di proteine (Omogenizzazione, centrifugazione, cromatografie, elettroforesi)
- Metodi spettroscopici (spettroscopia di assorbimento, fluorescenza e dicroismo circolare), valutazione dell'attività biologica (dosaggi di attività biologica, dosaggi di attività enzimatica).
- Tecniche di Biologia Strutturale
- Tecniche di analisi dell'interazione proteina-proteina o proteina-ligando.
- Anticorpi: struttura e funzione. Anticorpi policlonali e monoclonali. ELISA, Western Blot e Phage display. Uso di anticorpi in diagnosi e terapia, anticorpi umanizzati. Vaccini ricombinanti.
- Tecniche di ingegnerizzazione di proteine: Mutagenesi sito diretta, Mutagenesi casuale (directed evolution, molecular breeding: error prone PCR, DNA shuffling, ITCHY). Metodi di screening di varianti proteiche ottenute mediante mutagenesi.
- Enzimi: Dosaggi enzimatici, uso di enzimi per il dosaggio di metaboliti.
- Classi di proteine di interesse industriale e in terapia: Proteine del sangue (fattori di coagulazione, lisi del coagulo), Proteasi, lipasi, amilasi, Enzimi termostabili, Enzimi immobilizzati, biosensori.
- Il corso prevede la discussione a lezione di numerosi esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
- Metodi spettroscopici (spettroscopia di assorbimento, fluorescenza e dicroismo circolare), valutazione dell'attività biologica (dosaggi di attività biologica, dosaggi di attività enzimatica).
- Tecniche di Biologia Strutturale
- Tecniche di analisi dell'interazione proteina-proteina o proteina-ligando.
- Anticorpi: struttura e funzione. Anticorpi policlonali e monoclonali. ELISA, Western Blot e Phage display. Uso di anticorpi in diagnosi e terapia, anticorpi umanizzati. Vaccini ricombinanti.
- Tecniche di ingegnerizzazione di proteine: Mutagenesi sito diretta, Mutagenesi casuale (directed evolution, molecular breeding: error prone PCR, DNA shuffling, ITCHY). Metodi di screening di varianti proteiche ottenute mediante mutagenesi.
- Enzimi: Dosaggi enzimatici, uso di enzimi per il dosaggio di metaboliti.
- Classi di proteine di interesse industriale e in terapia: Proteine del sangue (fattori di coagulazione, lisi del coagulo), Proteasi, lipasi, amilasi, Enzimi termostabili, Enzimi immobilizzati, biosensori.
- Il corso prevede la discussione a lezione di numerosi esempi di ricerca pubblicata su riviste scientifiche.
Prerequisiti
Sono richieste buone conoscenze di biochimica e biologia molecolare.
Metodi didattici
Lezioni frontali.
Per modifiche vedi "Didattica emergenziale".
Per modifiche vedi "Didattica emergenziale".
Materiale di riferimento
[Materiale di riferimento]:
K.Wilson & J.M.Walker
Principles and techniques of Biochemistry and Molecular Biology
Cambridge University Press
M. Stoppini & V. Bellotti
Biochimica Applicata
EdiSES
K.Wilson & J.M.Walker
Principles and techniques of Biochemistry and Molecular Biology
Cambridge University Press
M. Stoppini & V. Bellotti
Biochimica Applicata
EdiSES
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
Modalità di esame: Prova unica di esame scritta (tipicamente 3 domande aperte), durata 2 ore. Voto in trentesimi.
Per modifiche vedi "Didattica emergenziale".
Per modifiche vedi "Didattica emergenziale".
Docente/i
Ricevimento:
martedi' 11.30-12.30 per appuntamento via email
7C
Ricevimento:
su appuntamento per email
dipartimento bioscienze via celoria 26, piano 5 torre b