Biochimica generale
A.A. 2023/2024
Obiettivi formativi
L'insegnamento si propone di fornire la terminologia e i principi basilari necessari allo studio dei processi metabolici che verranno sviluppati nell'insegnamento del III anno Biochimica Metabolica e Funzionale. In particolare, il corso di Biochimica Generale ha come obiettivo formativo quello di condurre lo studente attraverso un percorso che gli consenta di acquisire le conoscenze relative a:
- struttura, proprietà chimico-fisiche e funzioni delle principali biomolecole organiche "semplici" (aminoacidi, carboidrati, lipidi e nucleotidi) di specifica rilevanza per l'organismo umano;
- basi chimiche e fisiche che promuovono l'assemblaggio di queste biomolecole organiche "semplici" a formare macromolecole e complessi sopramolecolari funzionali (proteine, polisaccaridi, acidi nucleici, membrane biologiche) così da comprenderne il rapporto struttura-funzione;
- bioenergetica nell'organismo umano: meccanismi di estrazione, conservazione ed utilizzazione dell'energia;
- cinetica delle reazioni chimiche, funzione e regolazione degli enzimi.
L'insegnamento si propone inoltre di fornire allo studente i principi basilari relativi alla biochimica delle macromolecole informazionali (DNA, RNA e proteine) con nozioni sulla loro struttura, proprietà, metabolismo e funzioni.
- struttura, proprietà chimico-fisiche e funzioni delle principali biomolecole organiche "semplici" (aminoacidi, carboidrati, lipidi e nucleotidi) di specifica rilevanza per l'organismo umano;
- basi chimiche e fisiche che promuovono l'assemblaggio di queste biomolecole organiche "semplici" a formare macromolecole e complessi sopramolecolari funzionali (proteine, polisaccaridi, acidi nucleici, membrane biologiche) così da comprenderne il rapporto struttura-funzione;
- bioenergetica nell'organismo umano: meccanismi di estrazione, conservazione ed utilizzazione dell'energia;
- cinetica delle reazioni chimiche, funzione e regolazione degli enzimi.
L'insegnamento si propone inoltre di fornire allo studente i principi basilari relativi alla biochimica delle macromolecole informazionali (DNA, RNA e proteine) con nozioni sulla loro struttura, proprietà, metabolismo e funzioni.
Risultati apprendimento attesi
Al termine dell'insegnamento di Biochimica Generale, lo studente dovrà aver acquisito la terminologia e conoscenze della struttura, delle proprietà chimico-fisiche e delle funzioni delle principali biomolecole di specifica rilevanza per l'organismo umano. Inoltre, lo studente dovrà aver appreso i principi del controllo termodinamico e cinetico delle reazioni chimiche che avvengono nelle cellule dell'essere umano e i principi alla base della trasmissione dell'informazione contenuta nel genoma.
Periodo: Secondo semestre
Modalità di valutazione: Esame
Giudizio di valutazione: voto verbalizzato in trentesimi
Corso singolo
Questo insegnamento non può essere seguito come corso singolo. Puoi trovare gli insegnamenti disponibili consultando il catalogo corsi singoli.
Programma e organizzazione didattica
Linea AL
Responsabile
Periodo
Secondo semestre
Programma
Elementi, biomolecole (gruppi funzionali e isomeria) e legami chimici alla base dell'organizzazione cellulare e dei fenomeni biologici
Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano
AMINOACIDI
- Struttura generale e classificazione
- Proprietà di ionizzazione
- Caratteristiche del legame peptidico
PROTEINE
- Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria, IVaria) e funzione
- Proteine globulari
· Mioglobina
· Emoglobina:
legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'ossigeno (pH, pCO2, temperatura, 2,3-difosfoglicerato); azione tampone; trasporto della CO2; forme fisiologiche e patologiche (HbS, MetaHb, HbA1c); talassemie
· Albumina
· Globuline
- Proteine fibrose
· Collagene:
composizione in aminoacidi; struttura del tropocollagene; organizzazione in fibrille; legami crociati
· Elastina
· alfa e beta Cheratine
CARBOIDRATI
- Monosaccaridi aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, aminozuccheri, acidi uronici, acidi sialici
- Disaccaridi (maltosio, isomaltosio,lattosio, saccarosio): legame glicosidico
- Polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa, Chitina e altri polisaccaridi vegetali)
- Glicoproteine (O-linked ed N-linked)
- Glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani: struttura e funzione
LIPIDI
- Acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione alfa e n numerazione carbossilica (omega)
- Struttura e funzioni biologiche di trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo
- Proprietà degli aggregati lipidici: micelle, liposomi
MEMBRANE
- Modello a mosaico fluido e proprietà, i microdomini di membrana.
- Trasporto di membrana (diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, Na+/K+-ATPasi, Ca++-ATPasi)
BASI AZOTATE, NUCLESIDI E NUCLETIDI
Struttura, proprietà chimiche e funzioni dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche (DNA ed RNA).
Cause e conseguenze delle modificazioni chimiche (spontanee o indotte) dei nucleotidi.
Principi di termodinamica nei sistemi biologici
- Entropia, Entalpia, Energia libera di Gibbs (G)
- Variazione di Energia libera ( del G) e costante di equilibrio; reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Composti fosforilati e tioesteri ad alto contenuto energetico
- Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP
- Reazioni accoppiate
Enzimi
- Enzimi costitutivi e induttivi
- Cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci.
- Influenza del pH e della temperatura
- Meccanismi di inibizione dell'attività enzimatica (inibitori competitivi, non competitivi, incompetitivi); inibitori irreversibili
- Regolazione dell'attività enzimatica: inibizione da prodotto; modificazione covalente (legame di gruppi fosforici); Enzimi allosterici; inibizione a feed-back negativo;associazione-dissociazione; Zimogeni; Isoenzimi, Enzimi inducibili.
- Cofattori e coenzimi: struttura della vitamina PP e della vitamina B2 e dei coenzimi derivati NAD(P)+, FMN, FAD
- Classificazione degli enzimi: per ognuna delle sei classi il tipo di reazione catalizzata con un esempio
Bioenergetica mitocondriale
- Mitocondri
- Catena respiratoria (componenti e loro sequenza, controllo, inibitori e disaccoppianti)
- Fosforilazione ossidativa
- Carriers mitocondriali
Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano
AMINOACIDI
- Struttura generale e classificazione
- Proprietà di ionizzazione
- Caratteristiche del legame peptidico
PROTEINE
- Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria, IVaria) e funzione
- Proteine globulari
· Mioglobina
· Emoglobina:
legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'Hb per l'ossigeno (pH, pCO2, temperatura, 2,3-difosfoglicerato); azione tampone; trasporto della CO2; forme fisiologiche e patologiche (HbS, MetaHb, HbA1c); talassemie
· Albumina
· Globuline
- Proteine fibrose
· Collagene:
composizione in aminoacidi; struttura del tropocollagene; organizzazione in fibrille; legami crociati
· Elastina
· alfa e beta Cheratine
CARBOIDRATI
- Monosaccaridi aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, aminozuccheri, acidi uronici, acidi sialici
- Disaccaridi (maltosio, isomaltosio,lattosio, saccarosio): legame glicosidico
- Polisaccaridi (glicogeno, amido, cellulosa, Chitina e altri polisaccaridi vegetali)
- Glicoproteine (O-linked ed N-linked)
- Glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani: struttura e funzione
LIPIDI
- Acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione alfa e n numerazione carbossilica (omega)
- Struttura e funzioni biologiche di trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo
- Proprietà degli aggregati lipidici: micelle, liposomi
MEMBRANE
- Modello a mosaico fluido e proprietà, i microdomini di membrana.
- Trasporto di membrana (diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, Na+/K+-ATPasi, Ca++-ATPasi)
BASI AZOTATE, NUCLESIDI E NUCLETIDI
Struttura, proprietà chimiche e funzioni dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche (DNA ed RNA).
Cause e conseguenze delle modificazioni chimiche (spontanee o indotte) dei nucleotidi.
Principi di termodinamica nei sistemi biologici
- Entropia, Entalpia, Energia libera di Gibbs (G)
- Variazione di Energia libera ( del G) e costante di equilibrio; reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Composti fosforilati e tioesteri ad alto contenuto energetico
- Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP
- Reazioni accoppiate
Enzimi
- Enzimi costitutivi e induttivi
- Cinetica enzimatica, equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci.
- Influenza del pH e della temperatura
- Meccanismi di inibizione dell'attività enzimatica (inibitori competitivi, non competitivi, incompetitivi); inibitori irreversibili
- Regolazione dell'attività enzimatica: inibizione da prodotto; modificazione covalente (legame di gruppi fosforici); Enzimi allosterici; inibizione a feed-back negativo;associazione-dissociazione; Zimogeni; Isoenzimi, Enzimi inducibili.
- Cofattori e coenzimi: struttura della vitamina PP e della vitamina B2 e dei coenzimi derivati NAD(P)+, FMN, FAD
- Classificazione degli enzimi: per ognuna delle sei classi il tipo di reazione catalizzata con un esempio
Bioenergetica mitocondriale
- Mitocondri
- Catena respiratoria (componenti e loro sequenza, controllo, inibitori e disaccoppianti)
- Fosforilazione ossidativa
- Carriers mitocondriali
Prerequisiti
L'insegnamento è rivolto a studenti che abbiano acquisito nozioni di chimica generale inorganica e di biologia generale.
Metodi didattici
Lezioni frontali in aula (6 CFU)
Materiale di riferimento
Materiale iconografico delle lezioni su sito https://ariel.unimi.it/
- D.L. Nelson, M.M. Cox, "I Principi di Biochimica di Lehninger", Zanichelli, 8°ed., 2022
- N. Siliprandi, G. Tettamanti, "Biochimica Applicata Medica", Piccin, 5°ed., 2018
- D.L. Nelson, M.M. Cox, "I Principi di Biochimica di Lehninger", Zanichelli, 8°ed., 2022
- N. Siliprandi, G. Tettamanti, "Biochimica Applicata Medica", Piccin, 5°ed., 2018
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
L'esame consiste in una prova orale che prevede una domanda su ciascuno dei seguenti tre argomenti:
- struttura chimica delle biomolecole;
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi;
- macromolecole informazionali;
più ulteriori domande su due altri argomenti inclusi nel programma.
L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.
Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
n ogni Anno Accademico verranno fissati 7 appelli d'esami. Questi appelli "ordinari" verranno calendarizzati solo nei periodi in cui non vi è erogazione di lezioni/esercitazioni, ovvero:
- 1 appello nel periodo di sospensione autunnale della didattica (normalmente a fine novembre);
- 2 appelli tra ultima settimana di gennaio e fine febbraio;
- 1 appello nel periodo di sospensione primaverile della didattica (normalmente in aprile)
- 2 appelli tra metà giugno e fine luglio;
- 1 appello a settembre.
In ogni Anno Accademico, su richiesta degli studenti, potranno essere fissati due appelli "straordinari", riservati a studenti fuori corso e ripetenti, anche in periodi in cui non vi è sospensione di attività didattica.
- struttura chimica delle biomolecole;
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi;
- macromolecole informazionali;
più ulteriori domande su due altri argomenti inclusi nel programma.
L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.
Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
n ogni Anno Accademico verranno fissati 7 appelli d'esami. Questi appelli "ordinari" verranno calendarizzati solo nei periodi in cui non vi è erogazione di lezioni/esercitazioni, ovvero:
- 1 appello nel periodo di sospensione autunnale della didattica (normalmente a fine novembre);
- 2 appelli tra ultima settimana di gennaio e fine febbraio;
- 1 appello nel periodo di sospensione primaverile della didattica (normalmente in aprile)
- 2 appelli tra metà giugno e fine luglio;
- 1 appello a settembre.
In ogni Anno Accademico, su richiesta degli studenti, potranno essere fissati due appelli "straordinari", riservati a studenti fuori corso e ripetenti, anche in periodi in cui non vi è sospensione di attività didattica.
Linea MZ
Responsabile
Periodo
Secondo semestre
Programma
Elementi, biomolecole (gruppi funzionali e isomeria) e legami chimici alla base dell'organizzazione cellulare e dei fenomeni biologici
Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano
Aminoacidi
Struttura, classificazione, caratteristiche chimiche e funzioni. Legame peptidico.
Proteine
Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria e IVaria), proprietà e funzioni. Proteine semplici e complesse. Struttura e funzioni di:
- proteine fibrose: alfa-cheratine, collagene, elastina; biosintesi del collagene fibrillare d tipo I;
- proteine globulari: pre-albumina, albumina, immunoglobuline;
- mioglobina ed emoglobina [legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno (temperatura, pH, pCO2, 2,3-difosfoglicerato); trasporto della CO2; azione tampone; forme fisiologiche e patologiche dell'emoglobina (HbS, metaHb, HbA1c).
Carboidrati
Struttura e funzioni di:
- monosaccaridi: aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, zuccheri sostituiti e derivati saccaridici (aminozuccheri, acidi uronici, polialcoli, desossizuccheri, acidi sialici); legame glicosidico;
- disaccaridi: maltosio, isomaltosio, lattosio, saccarosio, cellobiosio;
- oligosaccaridi: glicoproteine (O-linked ed N-linked);
- omopolisaccaridi: glicogeno, amido, cellulosa;
- eteropolisaccaridi: glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani.
Nucleotidi
Struttura, proprietà chimiche e funzioni dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche (DNA ed RNA).
Cause e conseguenze delle modificazioni chimiche (spontanee o indotte) dei nucleotidi.
Lipidi
Struttura e funzioni di:
- acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione ω (o n) e numerazione carbossilica (Δ);
- trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo;
- aggregati lipidici: micelle, liposomi e lipoproteine plasmatiche.
Membrane biologiche
Composizione, struttura e proprietà (asimmetria, fluidità e dinamicità).
Proteine di membrana: struttura e funzioni.
Meccanismi di trasporto: diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, ionofori.
Enzimi
Proprietà e caratteristiche strutturali. Isoenzimi. Enzimi costitutivi e inducibili.
Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci.
Regolazione dell'attività enzimatica: influenza del pH e della temperatura; meccanismi di inibizione (inibitori reversibili (competitivi, non competitivi, incompetitivi) e irreversibili; inibizione da prodotto e inibizione a feed-back; modificazioni covalenti (legame di gruppi fosforici, etc.); scissione proteolitica; associazione-dissociazione.
Enzimi allosterici.
Nomenclatura e classificazione degli enzimi con esempi per ogni classe.
Cofattori e coenzimi: struttura e funzioni della vitamina B3 (niacina) e della vitamina B2 (riboflavina) e dei coenzimi derivati [NAD, NADP, FMN, FAD].
Principi di bioenergetica, sintesi di ATP e sue funzioni
Variazione di energia libera (DG), costante di equilibrio, reazioni esoergoniche ed endoergoniche.
Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP.
Funzioni dell'ATP: reazioni accoppiate e trasferimento di gruppi.
Composti fosforilati ad alto contenuto energetico.
Fosforilazione ossidativa: catena respiratoria e ATP sintasi; controllo, inibitori e disaccoppianti.
Acqua, acidi e basi, pH e sistemi tampone nell'organismo umano
Aminoacidi
Struttura, classificazione, caratteristiche chimiche e funzioni. Legame peptidico.
Proteine
Struttura (Iaria, IIaria, IIIaria e IVaria), proprietà e funzioni. Proteine semplici e complesse. Struttura e funzioni di:
- proteine fibrose: alfa-cheratine, collagene, elastina; biosintesi del collagene fibrillare d tipo I;
- proteine globulari: pre-albumina, albumina, immunoglobuline;
- mioglobina ed emoglobina [legame dell'ossigeno e variazioni conformazionali; fattori che modificano l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno (temperatura, pH, pCO2, 2,3-difosfoglicerato); trasporto della CO2; azione tampone; forme fisiologiche e patologiche dell'emoglobina (HbS, metaHb, HbA1c).
Carboidrati
Struttura e funzioni di:
- monosaccaridi: aldosi e chetosi, forma aperta e struttura ciclica, zuccheri sostituiti e derivati saccaridici (aminozuccheri, acidi uronici, polialcoli, desossizuccheri, acidi sialici); legame glicosidico;
- disaccaridi: maltosio, isomaltosio, lattosio, saccarosio, cellobiosio;
- oligosaccaridi: glicoproteine (O-linked ed N-linked);
- omopolisaccaridi: glicogeno, amido, cellulosa;
- eteropolisaccaridi: glicosaminoglicani (principali classi) e proteoglicani.
Nucleotidi
Struttura, proprietà chimiche e funzioni dei nucleotidi e delle catene polinucleotidiche (DNA ed RNA).
Cause e conseguenze delle modificazioni chimiche (spontanee o indotte) dei nucleotidi.
Lipidi
Struttura e funzioni di:
- acidi grassi saturi e insaturi: nomenclatura, numerazione ω (o n) e numerazione carbossilica (Δ);
- trigliceridi, glicerolfosfolipidi, sfingolfosfolipidi, glicosfingolipidi e colesterolo;
- aggregati lipidici: micelle, liposomi e lipoproteine plasmatiche.
Membrane biologiche
Composizione, struttura e proprietà (asimmetria, fluidità e dinamicità).
Proteine di membrana: struttura e funzioni.
Meccanismi di trasporto: diffusione semplice e facilitata, trasporto attivo, proteine canale, ionofori.
Enzimi
Proprietà e caratteristiche strutturali. Isoenzimi. Enzimi costitutivi e inducibili.
Cinetica enzimatica: equazione di Michaelis-Menten, Vmax e Km; grafico dei doppi reciproci.
Regolazione dell'attività enzimatica: influenza del pH e della temperatura; meccanismi di inibizione (inibitori reversibili (competitivi, non competitivi, incompetitivi) e irreversibili; inibizione da prodotto e inibizione a feed-back; modificazioni covalenti (legame di gruppi fosforici, etc.); scissione proteolitica; associazione-dissociazione.
Enzimi allosterici.
Nomenclatura e classificazione degli enzimi con esempi per ogni classe.
Cofattori e coenzimi: struttura e funzioni della vitamina B3 (niacina) e della vitamina B2 (riboflavina) e dei coenzimi derivati [NAD, NADP, FMN, FAD].
Principi di bioenergetica, sintesi di ATP e sue funzioni
Variazione di energia libera (DG), costante di equilibrio, reazioni esoergoniche ed endoergoniche.
Basi chimiche della variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP.
Funzioni dell'ATP: reazioni accoppiate e trasferimento di gruppi.
Composti fosforilati ad alto contenuto energetico.
Fosforilazione ossidativa: catena respiratoria e ATP sintasi; controllo, inibitori e disaccoppianti.
Prerequisiti
L'insegnamento è rivolto a studenti che abbiano acquisito nozioni di chimica generale inorganica e di biologia generale.
Metodi didattici
Lezioni frontali in aula (6 CFU)
Materiale di riferimento
Materiale iconografico delle lezioni su sito https://ariel.unimi.it/
- N. Siliprandi, G. Tettamanti, "Biochimica Medica. Strutturale, metabolica e funzionale", Piccin, 5°ed., 2018
- D.L. Nelson, M.M. Cox, "I Principi di Biochimica di Lehninger", Zanichelli, 7°ed., 2018
- D.M.Devlin, "Biochimica con aspetti clinico-farmaceutici", EdiSES, 2013
- N. Siliprandi, G. Tettamanti, "Biochimica Medica. Strutturale, metabolica e funzionale", Piccin, 5°ed., 2018
- D.L. Nelson, M.M. Cox, "I Principi di Biochimica di Lehninger", Zanichelli, 7°ed., 2018
- D.M.Devlin, "Biochimica con aspetti clinico-farmaceutici", EdiSES, 2013
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
L'esame consiste in una prova orale che prevede una domanda su ciascuno dei seguenti due argomenti:
- struttura, caratteristiche chimiche e funzioni delle biomolecole;
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi;
più ulteriori due domande su due altri argomenti inclusi nel programma.
L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.
Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
In ogni Anno Accademico verranno fissati 7 appelli d'esami. Questi appelli "ordinari" verranno calendarizzati solo nei periodi in cui non vi è erogazione di lezioni/esercitazioni, ovvero:
- 1 appello nel periodo di sospensione autunnale della didattica (normalmente a fine novembre);
- 2 appelli tra ultima settimana di gennaio e fine febbraio;
- 1 appello nel periodo di sospensione primaverile della didattica (normalmente in aprile)
- 2 appelli tra metà giugno e fine luglio;
- 1 appello a settembre.
In ogni Anno Accademico, su richiesta degli studenti, potranno essere fissati due appelli "straordinari", riservati a studenti fuori corso e ripetenti, anche in periodi in cui non vi è sospensione di attività didattica (1 appello straordinario "sessione primaverile" a Marzo o Maggio; 1 appello straordinario "sessione autunnale" a Ottobre o Dicembre).
- struttura, caratteristiche chimiche e funzioni delle biomolecole;
- classificazione, cinetica e regolazione degli enzimi;
più ulteriori due domande su due altri argomenti inclusi nel programma.
L'esame si considera superato quando lo studente dimostra la conoscenza degli argomenti richiesti.
Il criterio di assegnazione del voto è stabilito sulla base del livello di approfondimento dimostrato delle proprie conoscenze e sulla capacità dello studente di rispondere ai quesiti con terminologia appropriata.
In ogni Anno Accademico verranno fissati 7 appelli d'esami. Questi appelli "ordinari" verranno calendarizzati solo nei periodi in cui non vi è erogazione di lezioni/esercitazioni, ovvero:
- 1 appello nel periodo di sospensione autunnale della didattica (normalmente a fine novembre);
- 2 appelli tra ultima settimana di gennaio e fine febbraio;
- 1 appello nel periodo di sospensione primaverile della didattica (normalmente in aprile)
- 2 appelli tra metà giugno e fine luglio;
- 1 appello a settembre.
In ogni Anno Accademico, su richiesta degli studenti, potranno essere fissati due appelli "straordinari", riservati a studenti fuori corso e ripetenti, anche in periodi in cui non vi è sospensione di attività didattica (1 appello straordinario "sessione primaverile" a Marzo o Maggio; 1 appello straordinario "sessione autunnale" a Ottobre o Dicembre).
Docente/i
Ricevimento:
Sempre, previo appuntamento telefonico o e.mail
Dipartimento di Scienze Farmacologiche e Biomolecolari, via Trentacoste 2