Biochimica applicata con laboratorio
A.A. 2025/2026
Obiettivi formativi
L'insegnamento si propone di fornire agli studenti le basi teoriche (56 ore di lezione frontale) e pratiche (16 ore di laboratorio) delle tecniche più avanzate utilizzate nella ricerca biomedica e le loro principali applicazioni. Scopo dell'insegnamento è di fornire agli studenti le nozioni di base per un approccio analitico ai diversi problemi che si incontrano nei laboratori di ricerca sia di base che applicata. L' obiettivo formativo dell'insegnamento è quello di presentare e discutere criticamente le metodiche biochimiche per mettere in evidenza potenzialità, limiti e complementarietà. I contenuti del corso sono costantemente aggiornati per formare figure professionali che possano inserirsi in un laboratorio biomedico con una preparazione teorica idonea all'impiego pratico delle metodologie più moderne.
Risultati apprendimento attesi
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso. L'esaminazione degli studenti da parte del docente sarà principalmente volta alla valutazione della conoscenza e comprensione teorico-pratica delle tecniche biochimiche e alla valutazione delle competenze acquisite dallo studente al completamento dell'insegnamento stesso. In particolare, sarà valutata la capacità di risolvere problematiche tipiche dei laboratori biochimici con esercizi di casi presenti in letteratura.
Periodo: Primo semestre
Modalità di valutazione: Esame
Giudizio di valutazione: voto verbalizzato in trentesimi
Corso singolo
Questo insegnamento può essere seguito come corso singolo.
Programma e organizzazione didattica
Linea AK
Responsabile
Periodo
Primo semestre
Programma
Programma
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare. Estrazione e isolamento di proteine e acidi nucleici.
-Spettroscopia e Fluorescenza. Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici. Quantificazione di acidi nucleici con spettrofotometria e fluorescenza.
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni.
-Tecniche di trasfezione e gene silencing (shRNA, siRNA, CRSPR-Cas9 genome editing)
-Tecniche e applicazioni di sequenziamento NGS. Principi di genomica, epigenomica e trascrittomica.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare. Estrazione e isolamento di proteine e acidi nucleici.
-Spettroscopia e Fluorescenza. Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici. Quantificazione di acidi nucleici con spettrofotometria e fluorescenza.
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni.
-Tecniche di trasfezione e gene silencing (shRNA, siRNA, CRSPR-Cas9 genome editing)
-Tecniche e applicazioni di sequenziamento NGS. Principi di genomica, epigenomica e trascrittomica.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
Prerequisiti
Per sostenere l'esame gli studenti devono aver superato gli esami di Biochimica e Chimica organica I.
Metodi didattici
Il corso prevede un totale di 56 ore di lezioni frontali e 16 ore di esercitazioni pratiche di laboratorio, svolte a posto singolo. Si sottolinea che la frequenza alle esercitazioni di laboratorio è obbligatoria e costituisce un requisito indispensabile per l'ammissione all'esame finale.
Per favorire un apprendimento efficace e coinvolgente, il percorso didattico integrerà metodologie innovative. Tra queste, l'approccio flipped classroom (classe capovolta), l'utilizzo della piattaforma interattiva Wooclap per il feedback in tempo reale e il coinvolgimento attivo degli studenti, e l'impiego di risorse video JoVE.
Una parte significativa delle lezioni frontali sarà inoltre dedicata alla risoluzione guidata di testi d'esame, al fine di supportare gli studenti nella preparazione e consolidare le competenze acquisite.
Per favorire un apprendimento efficace e coinvolgente, il percorso didattico integrerà metodologie innovative. Tra queste, l'approccio flipped classroom (classe capovolta), l'utilizzo della piattaforma interattiva Wooclap per il feedback in tempo reale e il coinvolgimento attivo degli studenti, e l'impiego di risorse video JoVE.
Una parte significativa delle lezioni frontali sarà inoltre dedicata alla risoluzione guidata di testi d'esame, al fine di supportare gli studenti nella preparazione e consolidare le competenze acquisite.
Materiale di riferimento
Il materiale iconografico mostrato durante le lezioni è scaricabile dal portale Ariel ( sia slides delle lezioni sia video JoVe associati alle lezioni)
Nel portale Ariel sono disponibili anche dei test d'esame con risoluzione.
-Metodologie biochimiche e biomelecolari
Mauro Maccarone- Zanichelli ed., ultima edizione
-Biotecnologie molecolari
Terry Brown- Zanichelli ed., ultima edizione
Nel portale Ariel sono disponibili anche dei test d'esame con risoluzione.
-Metodologie biochimiche e biomelecolari
Mauro Maccarone- Zanichelli ed., ultima edizione
-Biotecnologie molecolari
Terry Brown- Zanichelli ed., ultima edizione
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso.
La prova scritta consiste in un esercizio pratico e venti domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso.
All'esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto per un totale di 20 domande.
La prova scritta consiste in un esercizio pratico e venti domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso.
All'esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto per un totale di 20 domande.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 8
Esercitazioni di laboratorio a posto singolo: 16 ore
Lezioni: 56 ore
Lezioni: 56 ore
Docenti:
Ghisletti Serena Maria Luisa, Pedretti Silvia
Linea LZ
Responsabile
Periodo
Primo semestre
Programma
- Colture cellulari e tecniche per il frazionamento cellulare. Estrazione e isolamento di proteine e acidi nucleici.
-Spettroscopia e Fluorescenza. Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici. Quantificazione di acidi nucleici con spettrofotometria e fluorescenza.
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni.
-Tecniche di trasfezione e gene silencing (shRNA, siRNA, CRSPR-Cas9 genome editing)
-Tecniche e applicazioni di sequenziamento NGS. Principi di genomica, epigenomica e trascrittomica.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
-Spettroscopia e Fluorescenza. Spettrofotometria UV-Visibile: Richiami sulla natura delle radiazioni elettromagnetiche. Spettrofotometria UV-VIS (principi, strumentazione ed applicazioni). Spettri di assorbimento. Legge di Lambert-Beer e sue applicazioni quantitative, il concetto di retta di calibrazione. Dosaggio spettrofotometrico della concentrazione proteica. Applicazione della spettrofotometria nei dosaggi enzimatici. Quantificazione di acidi nucleici con spettrofotometria e fluorescenza.
- Tecniche elettroforetiche: Principi generali. Elettroforesi su gel: agarosio, poliacrilamide gel elettroforesi (PAGE e SDS-PAGE). Metodi di rivelazione e valutazioni quantitative (colorazioni "in gel" e in seguito a blotting). Elettroforesi capillare.
- Tecniche di biologia molecolare: concetti di base della biologia molecolare. DNA ricombinante (vettori, enzimi di restrizione ed altri enzimi, purificazione di DNA plasmidico). Metodi per lo studio della trascrizione e dell'espressione genica (livelli di mRNA, attività trascrizionale di promotori). Metodi per lo studio dell'interazione tra macromolecole (DNA-proteine, proteina-proteina). Polymerase chain reaction (PCR) e real time PCR: principi e applicazioni.
-Tecniche di trasfezione e gene silencing (shRNA, siRNA, CRSPR-Cas9 genome editing)
-Tecniche e applicazioni di sequenziamento NGS. Principi di genomica, epigenomica e trascrittomica.
- Tecniche di spettrometria di massa per l'analisi qualitativa e quantitativa di molecole a basso (metabolomica) ed elevato (proteomica) PM: Principi generali e strumentazione (sorgenti e analizzatori)
Il corso include esercitazioni pratiche in laboratorio obbligatorie su alcuni degli argomenti trattati nel corso.
Prerequisiti
Per sostenere l'esame gli studenti devono aver superato gli esami di Biochimica e Chimica organica I.
Metodi didattici
Il corso prevede un totale di 56 ore di lezioni frontali e 16 ore di esercitazioni pratiche di laboratorio, svolte a posto singolo. Si sottolinea che la frequenza alle esercitazioni di laboratorio è obbligatoria e costituisce un requisito indispensabile per l'ammissione all'esame finale.
Per favorire un apprendimento efficace e coinvolgente, il percorso didattico integrerà metodologie innovative. Tra queste, l'approccio flipped classroom (classe capovolta), l'utilizzo della piattaforma interattiva Wooclap per il feedback in tempo reale e il coinvolgimento attivo degli studenti, e l'impiego di risorse video JoVE.
Una parte significativa delle lezioni frontali sarà inoltre dedicata alla risoluzione guidata di testi d'esame, al fine di supportare gli studenti nella preparazione e consolidare le competenze acquisite.
Per favorire un apprendimento efficace e coinvolgente, il percorso didattico integrerà metodologie innovative. Tra queste, l'approccio flipped classroom (classe capovolta), l'utilizzo della piattaforma interattiva Wooclap per il feedback in tempo reale e il coinvolgimento attivo degli studenti, e l'impiego di risorse video JoVE.
Una parte significativa delle lezioni frontali sarà inoltre dedicata alla risoluzione guidata di testi d'esame, al fine di supportare gli studenti nella preparazione e consolidare le competenze acquisite.
Materiale di riferimento
Il materiale iconografico mostrato durante le lezioni è scaricabile dal portale Ariel ( sia slides delle lezioni sia video JoVe associati alle lezioni)
Nel portale Ariel sono disponibili anche dei test d'esame con risoluzione.
Possono essere consultati i seguenti testi:
-Metodologie biochimiche e biomelecolari
Mauro Maccarone- Zanichelli ed., ultima edizione
-Biotecnologie molecolari
Terry Brown- Zanichelli ed., ultima edizione
Nel portale Ariel sono disponibili anche dei test d'esame con risoluzione.
Possono essere consultati i seguenti testi:
-Metodologie biochimiche e biomelecolari
Mauro Maccarone- Zanichelli ed., ultima edizione
-Biotecnologie molecolari
Terry Brown- Zanichelli ed., ultima edizione
Modalità di verifica dell’apprendimento e criteri di valutazione
I risultati dell'apprendimento da parte degli studenti vengono valutati dal docente tramite una prova scritta di esaminazione dell'apprendimento della biochimica applicata sulla base del programma svolto durante il corso.
La prova scritta consiste in un esercizio pratico e venti domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso.
All'esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto per un totale di 20 domande.
La prova scritta consiste in un esercizio pratico e venti domande a scelta multipla relative agli argomenti trattati nel corso.
All'esercizio è assegnato un punteggio di 10 punti e ad ogni domanda a scelta multipla un punteggio di 1 punto per un totale di 20 domande.
BIO/10 - BIOCHIMICA - CFU: 8
Esercitazioni di laboratorio a posto singolo: 16 ore
Lezioni: 56 ore
Lezioni: 56 ore
Docenti:
Della Torre Sara, Pedretti Silvia
Docente/i
Ricevimento:
Da concordare via email
via Balzaretti 9
Ricevimento:
Riceve su appuntamento via email